酶动力学——
Enzyme Kinetics
作者：Hans
Bisswanger
出版：Wiley-VCH
索书号：Q55/B623(3)/2017/Y
ISBN：978-3-527-34251-8
藏书地点：武大外教中心
酶动力学是研究酶结合底物能力和催化反应速率的科学。研究者通过酶反应分析法（enzyme assay）来获得用于酶动力学分析的反应速率数据。
米氏方程是基于质量作用定律而确立的，而该定律则基于自由扩散和热动力学驱动的碰撞这些假定。然而，由于酶/底物/产物的高浓度和相分离或者一维/二维分子运动，许多生化或细胞进程明显偏离质量作用定律的假定。
在这些情况下，可以应用分形米氏方程。
酶的抑制作用是由于某些物质与酶相互作用后导致酶反应速率的下降。引起抑制作用的物质称抑制剂。抑制作用有可逆与不可逆的。可逆抑制又有竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制之分。常用反应式(4)和式(5)来表示可能发生的相互作用。
酶对温度极为敏感,绝大多数酶在60℃以上即变性、失活。在低温时酶反应进行缓慢；当温度逐渐升高时，反应速率也逐渐升高；到最高峰时，温度如继续升高反应速率很快降低。
一种酶在一定条件下，只能在某一温度时才表现出最大活力，这个温度就是这种酶反应的最适温度。各种酶都有它的最适温度。最适温度的出现，是由于温度对酶的反应有双重影响的结果。一方面同一般化学反应一样，随着温度升高酶催化的反应速率也加快；另一方面是由于酶是蛋白质，随着温度升高会加速酶蛋白的变性，使酶的活性丧失。
反应介质的氢离子浓度也相当大地影响酶的活力。酶常常在某一pH范围内才表现出最大活力，这种表现出酶最大活力时的pH，就是酶的最适pH。在最适pH范围内，酶反应速率最大，否则酶反应速率就降低。
pH对酶反应速率的影响，一方面是由于酶本身是蛋白质，过酸或过碱易使酶变性失活；另一方面主要是影响了酶分子的活性中心上有关基团的解离或底物的解离，影响酶与底物的结合，从而影响酶的活力。不同酶的最适pH可分布在很广的范围内,从大约pH为2的蛋白酶到大约pH为10的精氨酸酶。某些酶可以跨越几个pH单位的广阔的最适pH范围，而其他一些酶则有非常窄的最适pH。与最适温度一样，一种酶的最适pH可以随所用的底物及其他实验条件而变化。
别构效应又称为变构效应是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应（allosteric
effect）是某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
协同效应是指酶或功能蛋白，多个亚基之间表现出来的相互影响。也就是说，酶必须是多亚基，才有所谓的“协同效应”，单亚基的酶，是没有协同效应的。
物体经过较短波长的光照，把能量储存起来，然后缓慢放出较长波长的光，放出的这种光就叫荧光。如果把荧光的能量--波长关系图作出来，那么这个关系图就是荧光光谱。荧光光谱当然要靠光谱检测才能获得。高强度激光能够使吸收物质中相当数量的分子提升到激发量子态。因此极大地提高了荧光光谱的灵敏度。以激光为光源的荧光光谱适用于超低浓度样品的检测，例如用氮分子激光泵浦的可调染料激光器对荧光素钠的单脉冲检测限已达到10-10摩尔/升，比用普通光源得到的最高灵敏度提高了一个数量级。
多重平衡是指相互关联的若干平衡同时存在于一个平衡系统中，且至少有一种物质同时参与几种相互关联的平衡。相互关联的若干平衡同时存在于一个平衡系统中，且至少有一种物质同时参与几种相互关联的平衡。
荧光光谱有很多，如原子光谱1905年，Wood首先报道了用含有NaCl的火焰来激发盛有钠蒸气的玻璃管，并得到了D线的荧光，被Wood称为共振荧光。在Mitchell及 Zemansky和Pringsheim的著作里讨论了某些挥发性元素的原子荧光。火焰中的原子荧光则是Nichols和Howes于1923年最先报道的，他们在Bunsen焰中做了Ca、Sr、Ba、Li及Na的原子荧光测定。从1956年开始，Alkenmade利用原子荧光量子效率和原子荧光辐射强度的测定方法，以及用于测量不同火焰中钠D双线共阵荧光量子效率的装置，预言原子荧光可用于化学分析。
1964年，美国的Winefordner和Vickers提出并论证了原子荧光火焰光谱法可作为一种新的分析方法，同年，Winefordner等首次成功地用原子荧光光谱测定了Zn、Cd、Hg。有色散原子荧光仪和无色散原子荧光仪的商品化，极大地推动了原子荧光分析的应用和发展，使其进入一个快速发展时期。荧光光谱包括激发谱和发射谱两种。激发谱是荧光物质在不同波长的激发光作用下测得的某一波长处的荧光强度的变化情况，也就是不同波长的激发光的相对效率；发射谱则是某一固定波长的激发光作用下荧光强度在不同波长处的分布情况，也就是荧光中不同波长的光成分的相对强度。
《酶动力学》一书于2017年由Wiley-VCH出版，作者是Hans Bisswanger。
《酶动力学》一书，作者介绍了酶动力学方面的知识，包括多重平衡原理和推导；协同性和变构酶；从反应顺序到米切里斯-门登定律：酶动力学的基础关系；酶抑制和相关机制；多底物反应；酶的pH和温度依赖性；特殊的酶机制；酶与人工基质和膜结合；同位素交换和同位素效应；吸收荧光光谱法；其他的光谱法；测定快速反应的方法。《《酶动力学》旨在为以前没有生物学背景的工程、新闻等领域的学生和专业人员及任何想要迅速认知酶动力学领域的人员-提供了关于酶的简明易懂的介绍。
从酶的基本反应包含的多重平衡原理到最后用光谱法测试酶动力学，《酶动力学》一书循序渐进，由浅入深地向读者介绍了酶动力学知识，除此之外还包含以下特点：
1、本书不仅仅是介绍酶动力学的基本概念知识，而且将酶动力学与实际功能结合起来。不但让读者在理论上对酶动力学有了更高层次的理解，而且了解了酶在生物体中的功能，及测定的方法。
2、索引文献丰富，证明了这本书的知识性，真实性。而且，这些索引文献绝大部分都是最新研究，这就是这本书与世界最新研究同步，让读者全面了解该领域的前沿进展。
3、本书还具有很强的专业性，书中的每个章节都是由不同的专业研究人士提供，他们都是致力于该领域的最新研究，让我们在短时间内了解更全面，更专业的资料。
4、在本书的最后，将出现的专业词汇都罗列出来，并予以注解，大大方便了大家对阅读过程中对酶动力学研究的专业术语的认知。
本书目录：
前言
符号和缩写
介绍和定义
1、 多重平衡原理和推导
2、 协同性和变构酶
3、 从反应顺序到米切里斯-门登定律：酶动力学的基础关系
4、 酶抑制和相关机制
5、 多底物反应
6、 酶的pH和温度依赖性
7、 特殊的酶机制
8、 酶与人工基质和膜结合
9、 同位素交换和同位素效应
10、
吸收荧光光谱法
11、
其他的光谱法
12、
测定快速反应的方法
索引